Zu Peptide wird viel diskutiert, selten mit Kontext. Hier stehen zuerst die Grundlagen in geordneter Reihenfolge, danach die praktischen Hinweise.
Geprüft am 2026-05-21. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
Um Fragmentierungen zu studieren oder auch um die Selektivität und Sensitivität (Nachweisgrenze) einer Quantifizierungsmethode entscheidend zu verbessern, koppelt man entweder mehrere Analysatoren hintereinander (sequentiell) oder arbeitet in Ionenfallen. Arbeiten die Geräte sequentiell, werden zwischen zwei Analysatoren sogenannte Kollisionszellen eingebaut, um den Ionen durch Stöße mit einem Inertgas (meist Stickstoff oder Argon) Energie zuzuführen. Daraufhin zerfallen die Ionen sehr spezifisch zu anderen (leichteren) Ionen. Viele Kombinationen der Analysatoren sind denkbar. Die gängigsten sind Triple-Quadrupol (QqQ), Q-TOF, Tandem-TOF (TOF-TOF) und inzwischen auch als hochauflösende Massenspektrometrie als TRAP-FTICR und TRAP-Orbitrap. Am weitesten verbreitet sind sogenannte Triple-Quadrupol-MS (QqQ, auch triple quads genannt), meist in der Kopplung mit HPLC. Dabei wird meist durch Elektrospray-Ionisation (ESI) ein Quasi-Molekülion produziert, welches im ersten Analysatorquadrupol isoliert und dann im zweiten Quadrupol – der sogenannten Kollisionszelle oder Stoßkammer – angeregt wird. In die Stoßkammer kann ein Stoßgas (meist Argon, Helium oder Stickstoff) eingespeist werden. Dabei wird der Druck so gewählt, dass im Mittel ein erzeugtes Ion maximal einmal mit einem Gasmolekül kollidiert. Diese Methode ermöglicht es, erzeugte Ionen weiter zu fragmentieren. Der dritte Quadrupol gibt die Möglichkeit zu „scannen“, also alle Produktionen des im ersten Quadrupol isolierten Ions (engl. parent ion) zu ermitteln oder selektiv nur ein bekanntes Fragmention zu beobachten.
Quellen: de.wikipedia.org
Durch das Erfassen aller Fragmentionen können Rückschlüsse auf die Struktur gezogen werden. Durch Beobachtung von nur ein oder zwei Fragmentionen kann sehr empfindlich und selektiv quantifiziert werden. Diese Technik wird auch als Multiple Reaction Monitoring (MRM) bezeichnet. Daneben gibt es auch andere Techniken für MS/MS und auch sog. MSn, also Mehrfach-Massenspektrometrie. In Ionenfallen kann man ein Ion isolieren, und ihm dann entweder durch Kollision (meist mit Helium) oder auch durch Strahlung Energie zuführen und wiederum in der Trap fragmentieren (in-trap fragmentation). Dies kann mehrfach hintereinander durchgeführt werden (also MSn). Als Fragmentierungsmethoden neben der Kollision können hierzu auch Infrarotlaser, „Elektronenkanonen“ (engl. Electron Capture Dissociation) oder die Electron Transfer Dissociation (ETD) verwendet werden. Triple-Quads sind im Bereich der HPLC-MS die meistgenutzten Massenspektrometer für quantitative Analysen. Die Tandem-Massenspektrometrie wird aber u. a. auch im Bereich der Proteincharakterisierung eingesetzt, z. B. in der De-Novo-Peptidsequenzierung.
Quellen: de.wikipedia.org
=== Isobarenmarkierung === Bei der Isobarenmarkierung (englisch isobaric labeling) werden die zu untersuchenden Moleküle mit unterschiedlichen Markierungen versehen, die zwar isobar sind (die gleiche Ausgangsmasse besitzen), jedoch im Tandem-Massenspektrometer unterschiedlich schwere und somit unterscheidbare Fragmente (genauer Reporterionen) ergeben. Es gibt zwei kommerziell verfügbare Isobarenmarkierungen, Tandem Mass Tags (TMT) und iTRAQ. TMT existiert als Duplex oder 6-plex, während iTRAQ als 4-plex oder 8-plex verfügbar ist.
Quellen: de.wikipedia.org
== Kopplung mit Chromatographieverfahren == Bei sehr komplexen Proben (z. B. in der Lebensmittelanalytik) ist es nützlich, diese mit einem vorgelegten Trennverfahren aufzutrennen, bevor man sie dem Massenspektrometer zuführt. In diesem Sinn wird Massenspektrometrie oft zusammen mit Gaschromatographie (GC-MS) oder Flüssigchromatographie (LC-MS) betrieben. Weniger weit verbreitet sind die Kopplung mit Kapillarelektrophorese (CE-MS) und Ionenmobilitäts-Spektrometrie (IMS-MS). Teilweise werden auch mehrdimensionale Trenntechniken eingesetzt, z. B. GCxGC-MS. Flugzeitmassenspektrometer eignen sich besonders gut im Verbund mit mehrdimensionaler Gaschromatographie, weil damit sehr schnell Massenspektren über einen großen m/q-Bereich aufgenommen werden können (GCxGC-ToF-MS). Das GCxGC-Verfahren erlaubt eine genaue Auftrennung und Detektion verschiedener Verbindungsklassen aus komplexen Matrices (z. B. Erdölproben). Dafür werden zwei GC-Säulen mit unterschiedlicher Polarität hintereinander geschaltet.
Quellen: de.wikipedia.org
Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
Die Forschung zu Peptide arbeitet überwiegend mit kontrollierten Labor- und Tierstudien; klinische Daten sind je nach Substanz unterschiedlich belastbar. Wir geben den Stand der Literatur wieder.
Entscheidend sind Reinheit und Analytik (HPLC, Massenspektrum), korrekte Rekonstitution sowie sachgerechte Lagerung. Angaben zur Reinheit gehören immer zum Produkt.%!(EXTRA string=Peptide)
Nicht jeder Mechanismus ist belegt, und Einzelstudien sind keine Gesamtevidenz. Diese Seite markiert offene Fragen ausdrücklich statt sie als gesichert darzustellen.%!(EXTRA string=Peptide)